Alpha Helix and Beta-Pleated Sheet. (chemistry)

 

.الفا ہیلکس اور بیٹا پلیٹیڈ شیٹ

الفا ہیلکس کی اس تعریف میں، چادروں کو ان کے تنگ پلیٹوں کی

طرف سے خصوصیت دی جاتی ہے، جبکہ بیٹا pleated شیٹس میں، ان میں ڈھیلے pleats ہوتے ہیں۔ مزید برآں، الفا ہیلکس کی چادریں بیٹا pleated شیٹس کے مقابلے میں بہت کم پھیلتی ہیں۔ Alpha-Helix ہر امائنو ایسڈ ریزیڈیو ہائیڈروجن کے –NH گروپ کے ساتھ ایک دائیں ہاتھ کے سکرو (ہیلکس) میں گھما کر تمام ممکنہ ہائیڈروجن بانڈز بناتا ہے جو ہیلکس کے ملحقہ موڑ کے >C=O سے منسلک ہوتا ہے۔

بیٹا pleated شیٹ کا ڈھانچہ ڈریپری کے pleated تہوں سے مشابہت رکھتا ہے۔

ہیلکس کا مطلب

Helix شکل میں کچھ سرپل ہے جو کنڈلی ہوئی ہے اور ایک بار بار پیٹرن پر مشتمل ہے. یہ ایک قسم کا ہموار خلائی وکر ہے جس میں ٹینجنٹ لائنیں ایک مستقل زاویہ پر ایک مقررہ محور پر ہوتی ہیں۔ حیاتیات میں ہیلائسز ضروری ہیں، کیونکہ ڈی این اے مالیکیول دو آپس میں جڑے ہوئے ہیلائسز کے طور پر پیدا ہوتا ہے۔ بہت سارے پروٹینوں میں ہیلیکل سبسٹرکچر ہوتے ہیں، جنہیں الفا ہیلیکس کہتے ہیں۔

پروٹین کیا ہے؟

پروٹین ایک بڑا، پیچیدہ مالیکیول ہے جو ہمارے جسم میں ایک اہم کام انجام دیتا ہے۔ یہ خلیوں کی زیادہ سے زیادہ پینٹنگز کرتا ہے اور جسم کے بافتوں اور اعضاء کو شکل دینے، نمایاں کرنے اور ایڈجسٹ کرنے کے لیے اس کی ضرورت ہوتی ہے۔ پروٹین بوجھ یا سینکڑوں لمبی زنجیر والے چھوٹے امینو ایسڈز کی پیداوار ہے۔ امینو ایسڈ کا سلسلہ پروٹین کی شکل اور خصوصیات کا تعین کرتا ہے۔

پروٹین کی اقسام

ان کی ساخت کے مطابق پروٹین کو تین اقسام میں تقسیم کیا گیا ہے۔ وہ ہیں:

پرائمری پروٹین: ایک پروٹین کا بنیادی ڈھانچہ پولی پیپٹائڈ چین بنانے کے لیے ایک ساتھ جڑے ہوئے امینو ایسڈ کی ترتیب کے طور پر بیان کیا جاتا ہے۔

ثانوی پروٹین: پروٹین کی ساخت کی اگلی سطح، ثانوی ساخت، مقامی تہہ شدہ ڈھانچے سے مراد ہے جو ایٹموں کے درمیان تعامل کی وجہ سے پولی پیپٹائڈ کے اندر بنتی ہے۔ ثانوی ڈھانچے کی سب سے عام شکلیں α ہیلکس اور اور شیٹ ہیں۔

ترتیری پروٹین: پولی پیپٹائڈ کی تین جہتی ساخت کو اس کی ترتیری ساخت کہا جاتا ہے۔

بنیادی پروٹین

پروٹین کے اندر امینو ایسڈ کی لکیری ترتیب کو پروٹین کی بنیادی ساخت سمجھا جاتا ہے۔ ہر پروٹین میں ایک مخصوص بنیادی ڈھانچہ ہوتا ہے جو کہ پیٹرن میں مختلف ہوتی ہے امینو ایسڈز کو ترتیب دیا جاتا ہے اور پروٹین کے مالیکیول کے اندر موجود امینو ایسڈ کی کل تعداد۔

ثانوی پروٹین

ثانوی پروٹین کو اکثر انٹرمولیکولر ہائیڈروجن بانڈز کے ذریعے بیان کیا جاتا ہے۔ الفا ہیلیکس اور بیٹا پلیٹیڈ شیٹس پروٹین کی ثانوی شکل کی مثالیں ہیں۔

الفا ہیلکس پروٹین

پروٹین کی ثانوی ساخت کی سب سے عام قسم الفا ہیلکس ہے۔ الفا ہیلکس پروٹین میں، N−H گروپ اور امینو ایسڈ کے C=O گروپ کے درمیان ایک H بانڈ بنتا ہے۔

الفا ہیلکس چین کے الکائل گروپس H بانڈز میں شامل نہیں ہیں۔ تاہم، وہ الفا ہیلکس کی ساخت کو برقرار رکھتے ہیں۔ الفا ہیلکس میں ہر موڑ پر 3.6 امینو ایسڈ کی باقیات ہوتی ہیں۔

الفا ہیلکس اور بیٹا پلیٹڈ شیٹ

الفا-ہیلکس اور بیٹا-پلیٹیڈ شیٹس پروٹین کی ثانوی شکل کی شکلیں ہیں۔ اس ترتیب میں، پولی پیپٹائڈ کی زنجیریں ایک دوسرے کے ساتھ پھیلی ہوئی ہیں اور پھر انٹرمولیکولر H-بانڈز کے ذریعے بندھے ہوئے ہیں۔ اس ڈھانچے میں، تمام پیپٹائڈ زنجیریں تقریباً زیادہ سے زیادہ توسیع تک پھیلی ہوئی ہیں پھر ساتھ ساتھ رکھی جاتی ہیں جو کہ بین سالماتی H بانڈز کے ساتھ ساتھ رکھی جاتی ہیں۔ ڈھانچہ ڈریپری کے pleated تہوں سے مشابہت رکھتا ہے اور اس طرح اسے جانا جاتا ہے - ایک بیٹا pleated شیٹ۔

پروٹین کی بیٹا pleated شیٹس

پروٹین کی دوسری اہم قسم کی ثانوی شکل پروٹین کی Beta-Pleated Sheets ہے۔ پروٹینوں کی بیٹا pleated ساخت میں مختلف بیٹا اسٹرینڈز شامل ہوتے ہیں جو ملحقہ کناروں کے درمیان H بانڈز کے استعمال کی مدد سے جڑے ہوتے ہیں۔ بیٹا اسٹرینڈ پولی پیپٹائڈ بنانے کے لیے 3 سے 10 امینو ایسڈز کو ملایا جاتا ہے۔

الفا اور بیٹا ہیلکس کے درمیان فرق

الفا ہیلکس اور بیٹا شیٹ کے درمیان فرق ان کی تعریف، شکل، فارمیشن اور بانڈز کی بنیاد پر درج ذیل جدول میں درج ہیں۔

پروٹین کی بیٹا pleated شیٹس

پروٹین کی دوسری اہم قسم کی ثانوی شکل پروٹین کی Beta-Pleated Sheets ہے۔ پروٹینوں کی بیٹا pleated ساخت میں مختلف بیٹا اسٹرینڈز شامل ہوتے ہیں جو ملحقہ کناروں کے درمیان H بانڈز کے استعمال کی مدد سے جڑے ہوتے ہیں۔ بیٹا اسٹرینڈ پولی پیپٹائڈ بنانے کے لیے 3 سے 10 امینو ایسڈز کو ملایا جاتا ہے۔

الفا اور بیٹا ہیلکس کے درمیان فرق

الفا ہیلکس اور بیٹا شیٹ کے درمیان فرق ان کی تعریف، شکل، فارمیشن اور بانڈز کی بنیاد پر درج ذیل جدول میں درج ہیں۔

  الفا ہیلکس

  بیٹا ہیلکس

الفا ہیلکس انٹرمولیکولر ایچ بانڈنگ کو ظاہر کرتا ہے۔

بیٹا ہیلکس انٹرمولیکولر ایچ بانڈنگ کو ظاہر کرتا ہے۔

الفا ہیلکس دائیں ہاتھ کا ہیلکس بناتا ہے۔

بیٹا ہیلکس ہر دائیں اور بائیں ہاتھ والی ہیلکس بنا سکتا ہے۔

امینو ایسڈ کی ترتیب کے گھماؤ کے نتیجے میں الفا ہیلکس کی تشکیل ہوتی ہے۔

بیٹا ہیلکس کی تشکیل میں، 2 بیٹا شیٹس یا تو متوازی یا مخالف متوازی ہیلیکل ڈھانچہ بنانے کے پابند ہیں۔

نتیجہ

پیچیدہ پروٹین میں 3 ساختی تنظیمی سطحیں ہوتی ہیں - بنیادی، ثانوی، اور ترتیری۔ پروٹین کے ثانوی ڈھانچے کئی سمتوں میں امائڈ چینز بناتے ہیں۔ پیپٹائڈ زنجیریں امائنو ایسڈ کی ترتیب پر مشتمل ہوتی ہیں جو امائیڈ بانڈز سے منسلک ہوتی ہیں۔ لہذا، پروٹین میں 2 اہم ثانوی ڈھانچے ہیں جو الفا ہیلکس اور بیٹا ہیلکس ہیں۔ یہ مضمون الفا اور بیٹا ہیلکس کے درمیان فرق پر توجہ مرکوز کرتا ہے۔